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  病毒蛋白可以通过利用与宿主细胞蛋白之间的相互作用而为病毒的复制创造有利的环境，从而引起宿主的严重疾病。研究病毒蛋白与宿主细胞蛋白之间的相互作用可以为解析病毒蛋白的功能以及病毒复制的分子机制奠定基础，近年来病毒非结构蛋白与宿主细胞蛋白之间的相互作用以及互作对病毒的复制和致病性的调控成为研究热点。

  Beura等研究发现PRRSV nsp1β可以与宿主细胞蛋白PCBP1和PCBP2相互作用，PCBP1和PCBP2不仅共定位于病毒的复制复合体上，而且还可以与病毒5' UTR结合来调控病毒RNA的合成；Dong等研究证明PRRSV nsp9通过与宿主细胞蛋白pRb的相互作用使pRb被泛素蛋白酶体降解而有利于病毒的复制，nsp9与pRb的互作为病毒的复制提供了有利环境；Zhao等研究表明PRRSV nsp9通过与宿主细胞蛋白DDX5的相互作用而改变其亚细胞定位，DDX5从细胞核转移到细胞质中与nsp9进行共定位，作为一种辅助因子正调控病毒的复制。

  以上研究结果表明，PRRSV的非结构蛋白与宿主细胞蛋白之间的相互作用在调控病毒复制和致病性中扮演着重要角色，而与PRRSV nsp11相互作用的宿主细胞蛋白及互作对PRRSV复制调控和致病性的影响鲜有报道。PRRSV nsp11具有核酸内切酶的活性和去泛素化酶活性，对PRRSV的复制起关键作用；此外，nsp11作为干扰素的拮抗剂可以抑制INF-β、IRF3和NF-κB的激活，为病毒的复制提供有利的环境。PRRSV nsp11在发挥以上功能时需要大量宿主细胞蛋白协助，为了进一步明确nsp11的生物学功能，本研究从nsp11与宿主细胞蛋白的相互作用入手，筛选和鉴定与nsp11相互作用的宿   主细胞蛋白并进行生物信息学分析，对于揭示nsp11在病毒复制过程中可能发挥的功能有重要的参考价值。

  利用单克隆抗体在病毒感染的宿主细胞中进行免疫沉淀筛选与病毒蛋白相互作用的宿主细胞蛋白，能够更加全面和真实地反映两者的相互作用。本研究利用自行研制的nsp11单克隆抗体进行免疫沉淀结合串联质谱鉴定，筛选得到了201个与nsp11相互作用的宿主细胞蛋白，并对这些蛋白进行了全面的生物信息学分析。

分析结果显示，与nsp11互作的宿主细胞蛋白与蛋白质的代谢过程密切相关，由此可以推测，病毒利用了宿主细胞的翻译系统来完成自身蛋白质的合成，进一步证明了nsp11在病毒的复制过程中发挥重要作用；与nsp11互作的宿主细胞蛋白与细胞信号通路的转导有关，为研究PRRSV对宿主的免疫应答的影响提供了新的靶标蛋白和通路；与nsp11互作的宿主细胞蛋白与病原的致病性相关，为研究PRRSV的致病机制提供了参考和新的思路。

  为了验证生物信息学分析的可信性，我们利用免疫共沉淀及激光共聚焦实验对筛选出的宿主细胞蛋白IRAK1与PRRSV nsp11的相互作用进行检测，证实PRRSV nsp11可以与内源表达的IRAK1相互作用，且两者共定位于细胞质中。IRAK1是IRAKs家族成员之一，具有多种生物学功能，是一种关键的固有免疫信号调节因子，作为细胞溶质激酶、核激酶及接头蛋白，参与调控TLR/IL-1R两个受体家族的信号级联反应，调节TNF-α、Ⅰ型干扰素及AP-1等炎症因子的表达。IRAK1在TLR信号通路中发挥正调控的作用，可通过直接调控IRF7的磷酸化而参与调控TLR7/9信号通路介导IFN-α的产生；也有研究表明，IRAK1参与调控TLR7信号通路介导IRF5/7的激活。

  由于nsp11具有拮抗宿主先天性免疫应答反应的作用，而IRAK1又是先天性免疫信号通路中关键的调节因子，根据生物信息学分析结果，推测nsp11与IRAK1之间的相互作用可能通过影响IRAK1对其下游信号分子IRF5/7和Ⅰ型干扰素等的调控来影响宿主的先天性免疫反应，从而有利于病毒的复制。

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